Studiare
In questa sezione è possibile reperire le informazioni riguardanti l'organizzazione pratica del corso, lo svolgimento delle attività didattiche, le opportunità formative e i contatti utili durante tutto il percorso di studi, fino al conseguimento del titolo finale.
Calendario accademico
Il calendario accademico riporta le scadenze, gli adempimenti e i periodi rilevanti per la componente studentesca, personale docente e personale dell'Università. Sono inoltre indicate le festività e le chiusure ufficiali dell'Ateneo.
L’anno accademico inizia il 1° ottobre e termina il 30 settembre dell'anno successivo.
Calendario didattico
Il calendario didattico indica i periodi di svolgimento delle attività formative, di sessioni d'esami, di laurea e di chiusura per le festività.
Periodo | Dal | Al |
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I sem. | 2-ott-2017 | 31-gen-2018 |
II sem. | 1-mar-2018 | 15-giu-2018 |
Sessione | Dal | Al |
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Sessione invernale d'esame | 1-feb-2018 | 28-feb-2018 |
Sessione estiva d'esame | 18-giu-2018 | 31-lug-2018 |
Sessione autunnale d'esame | 3-set-2018 | 28-set-2018 |
Sessione | Dal | Al |
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Sessione di laurea estiva | 11-lug-2018 | 11-lug-2018 |
Sessione autunnale | 21-nov-2018 | 21-nov-2018 |
Sessione di laurea invernale | 13-mar-2019 | 13-mar-2019 |
Periodo | Dal | Al |
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Vacanze di Natale | 22-dic-2017 | 7-gen-2018 |
Vacanze di Pasqua | 30-mar-2018 | 3-apr-2018 |
Festa del Santo Patrono - S. Zeno | 21-mag-2018 | 21-mag-2018 |
VACANZE ESTIVE | 6-ago-2018 | 19-ago-2018 |
Calendario esami
Gli appelli d'esame sono gestiti dalla Unità Operativa Segreteria Corsi di Studio Scienze e Ingegneria.
Per consultazione e iscrizione agli appelli d'esame visita il sistema ESSE3.
Per problemi inerenti allo smarrimento della password di accesso ai servizi on-line si prega di rivolgersi al supporto informatico della Scuola o al servizio recupero credenziali
Docenti
Pintossi Chiara
chiara.pintossi@univr.itVallini Giovanni
giovanni.vallini@univr.it 045 802 7098; studio dottorandi: 045 802 7095Piano Didattico
Il piano didattico è l'elenco degli insegnamenti e delle altre attività formative che devono essere sostenute nel corso della propria carriera universitaria.
Selezionare il piano didattico in base all'anno accademico di iscrizione.
1° Anno
Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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2° Anno Attivato nell'A.A. 2018/2019
Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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3° Anno Attivato nell'A.A. 2019/2020
Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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Insegnamenti | Crediti | TAF | SSD |
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Legenda | Tipo Attività Formativa (TAF)
TAF (Tipologia Attività Formativa) Tutti gli insegnamenti e le attività sono classificate in diversi tipi di attività formativa, indicati da una lettera.
Biochimica e biochimica analitica (2018/2019)
Codice insegnamento
4S02696
Crediti
12
Coordinatore
Lingua di erogazione
Italiano
Offerto anche nei corsi:
- Elementi di biochimica del corso Laurea in Bioinformatica [L-31]
L'insegnamento è organizzato come segue:
BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA ANALITICA
Crediti
4
Periodo
Vedi pagina del modulo
Docenti
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Obiettivi formativi
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA
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La Biochimica è una disciplina che appartiene alle scienze della vita e studia le molecole e macromolecole biologiche e l'organizzazione delle reazioni chimiche che avvengono nelle cellule e negli organismi viventi. Il principale obiettivo del corso è quello di fornire agli studenti le basi per affrontare lo studio e la comprensione della natura chimica e la struttura dei costituenti della materia vivente, delle trasformazioni delle biomolecole, e dei cambi di energia ad esse associate. Lo studente è guidato lungo il percorso affinché giunga alla comprensione della relazione tra la struttura e la funzione delle macromolecole, e delle strategie di regolazione delle loro funzioni. Le attività di laboratorio hanno il compito di far comprendere agli studenti come le conoscenze di base possono essere utilizzate per investigare le macromolecole e le loro proprietà e funzioni.
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA ANALITICA
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Conoscenza e sperimentazione delle metodologie biochimiche di base, attraverso lezioni teoriche e pratiche. Lo studente riceverà una preparazione sistematica sulle principali tecniche impiegate nel laboratorio di biochimica per l’identificazione, l’isolamento e lo studio strutturale e funzionale delle macromolecole biologiche, con particolare attenzione alla purificazione ed identificazione di proteine.
Programma
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA
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Le proprieta' che caratterizzano i sistemi viventi Molecole biologiche: Gerarchia tra le molecole biologiche: le molecole semplici come unita' di strutture complesse Acqua, pH ed equilibri ionici Aminoacidi. Formule di struttura. Proprieta' acido-base degli aminoacidi. Le proteine: funzioni biologiche e struttura primaria Legame peptidico. Architettura delle molecole proteiche La struttura tridimensionale delle proteine: La struttura secondaria:descrizione di eliche e foglietti ripiegati. I grafici di Ramachandran Proteine globulari: struttura terziaria e diversita' funzionale Modelli di ripiegamento. Fattori che determinano la struttura secondaria e terziaria Informazione e termodinamica del rilevamento. Malattie conformazionali. Struttura quaternaria delle proteine Lipidi e membrane: Acidi grassi. Triacilgliceroli. Membrane:Modello a mosaico fluido. Trasporto di membrana Nucleotidi e acidi nucleici. Formule di struttura. DNA ed RNA. Proprieta’ dei nucleotidi. Stabilita’ e formazione del legame fosfodiestere. Denaturazione e rinaturazione DNA. Gli enzimi: Potere catalitico, specificita' e regolazione. Cinetica enzimatica: Energia libera di attivazione e azione dei catalizzatori. L'equazione di Michaelis-Menten. Assunzione dello stato stazionario. I parametri cinetici. Metodi grafici lineari. Inibizione enzimatica: irreversibile e reversibile. Competitiva e non competitiva. Meccanismi di controllo dell'attivita' enzimatica. Trasporto e deposito dell'ossigeno: il ruolo di emoglobina e mioglobina. Relazione struttura-funzione di Mb ed Hb Emoglobina: legame cooperativo e allosteria. Modelli per la transizione allosteria nell'emoglobina: il modello simmetrico e il modello sequenziale. Effettori omotropici ed eterotropici. La bioenergetica. Concetti termodinamici basilari. Entropia ed energia libera. L'andamento di una reazione, la variazione di energia libera standard. Effetto del pH e della cancentrazione sulle energie libere standard. L'importanza dei processi accoppiati nei sistemi viventi. ATP e composti ad alta energia: potenziale di trasferimento di gruppo. Formule di struttura. La carica energetica. Il metabolismo. Le vie metaboliche centrali e il metabolismo energetico. Esistenza di vie degradative e biosintetiche indipendenti. Le ossidazioni come fonte di energia metabolica. Principali meccanismi di controllo del metabolismo. La glicolisi :Aspetti generali. L'importanza delle reazioni accoppiate nella glicolisi. reazioni della glicolisi con formule di struttura. I destini metabolici del NADH e del piruvato Il ciclo degli acidi tricarbossilici: La fase di collegamento: la decarbossilazione ossidativa del privato. Le reazioni del ciclo con formule di struttura.Il ciclo dei TCA come fonte di intermedi per le vie biosintetiche. Le reazioni anaplerotiche. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: Potenziali di riduzione. I complessi della catena di trasporto degli elettroni. L'approccio termodinamico all'ipotesi dell'accoppiamento chemioosmotico. ATP sintasi. I sistemi navetta per il trasporto di NADH citosolico nei mitocondri. Gluconeogenesi con formule di struttura, metabolismo del glicogeno e regolazione ormonale. Ormoni e secondi messaggeri: cAMP e proteine G. La beta- ossidazione degli acidi grassi a numero di atomi di C pari saturi, con formule di struttura. La via del pentoso fosfato: reazioni con formule di struttura e controllo. Il metabolismo dell’azoto: Le reazioni di transaminazione; Destino dello scheletro carbonioso degli aminoacidi; destino del gruppo aminico; ciclo dell’urea con formule di struttura. ACIDI NUCLEICI: come la struttura trasporta l’informazione. Livelli strutturali degli acidi nucleici (DNA, RNA). Denaturazione del DNA. TRASFERIMENTO DELL’INFORMAZIONE Replicazione del DNA. Enzimologia della replicazione :struttura/funzione delle DNA polimerasi. Fedelta’ di replicazione del DNA.
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA ANALITICA
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Purificazione delle proteine Proprietà ioniche di amminoacidi e proteine. Punto isoelettrico. Preparazione del campione. Metodi di rottura delle cellule e produzione degli estratti grezzi iniziali. Metodi di solubilizzazione delle proteine. Tamponi salini. Tecniche di frazionamento e precipitazione. Filtrazione, dialisi, concentrazione del campione. Tecniche spettroscopiche. Proprietà della radiazione elettromagnetica. Interazione luce-materia. Stati e processi coinvolti nei fenomeni di assorbimento, emissione e decadimento. Spettroscopia di assorbimento nell’ultravioletto e nel visibile. Aspetti qualitativi e quantitativi dell'assorbimento della luce. Metodi colorimetrici e spettroscopici applicati alla determinazione della concentrazione proteica. Spettrofotometri. Spettroscopia di emissione e fluorescenza. Fluorofori intrinseci ed estrinseci. Proteine fluorescenti (Green fluorescent protein) Spettrofluorimetri. Fluorescence resonance energy transfer (FRET). Dicroismo circolare. Tecniche cromatografiche. Principi della cromatografia. Il cromatogramma. Parametri che determinano le prestazioni cromatografiche. Cromatografia su colonna: scambio ionico, esclusione molecolare, affinità, interazione idrofobica e loro applicazioni. Tecniche elettroforetiche. Principi generali e mobilità elettroforetica. Materiali di supporto. Elettroforesi di acidi nucleici. Elettroforesi di proteine. SDS PAGE. Elettroforesi in condizioni native. Colorazione delle proteine su gel. Blotting delle proteine (western blotting). Isoelettrofocalizzazione. Elettroforesi capillare. Gel elettroforesi bidimensionale. Laboratorio 1. Determinazione della concentrazione di una proteina incognita tramite assorbimento a 280 nm e tramite metodo colorimetrico Bradford. 2. Determinazione dello spettro d’assorbimento del coenzima piridinico NADH (forma ridotta) e determinazione del coefficiente di estinzione molare del NADPH. 3. Determinazione dei parametri cinetici, costante di Michaelis-Menten e numero di turnover, dell’enzima fosfatasi acida utilizzando il metodo di linearizzazione grafica di Lineweaver-Burk. 4. Determinazione del peso molecolare di una proteina incognita mediante cromatografia ad esclusione molecolare. 5. Separazione di proteine mediante elettroforesi in condizioni denaturanti (SDS-PAGE) seguita dalla visualizzazione delle bande mediante colorazione con Blu di Comassie 6. Trasferimento delle proteine su membrana di nitrocellulosa mediante elettroblotting seguita da immunorivelazione delle proteine per l’identificazione di una o più proteina sfruttando la specificità di legame con un anticorpo (WESTERN BLOT).
Bibliografia
Autore | Titolo | Casa editrice | Anno | ISBN | Note |
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R.H.Garret; C.M. Grisham | BIOCHIMICA (Edizione 5) | Piccin | 2014 | ||
BERG-TYMOCZKO- STRYER | BIOCHIMICA (Edizione 7) | ZANICHELLI | 2012 | ||
CAMPBELL M.K. FARRELL S.O. MCDOUGAL M. | BIOCHIMICA (Edizione 5) | EDISES | 2019 | ||
Dean R. Appling - Spencer J. Anthony-Cahill - Christopher K. Mathews | Biochimica Molecole e metabolismo - Con Mastering Chemistry™ | Pearson ed. | 2017 | ||
GARRET- GRISHAM | BIOCHIMICA | PICCIN | 2014 | ||
Loredano Pollegioni | FONDAMENTI di BIOCHIMICA (Edizione 1) | Edises | 2021 | 9788836230358 | |
M. C. Bonaccorsi di Patti, R. Contestabile, M. L. Di Salvo | Metodologie Biochimiche (Edizione 2) | Zanichelli | 2019 |
Modalità d'esame
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA
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L’obiettivo della prova d’esame consiste nel verificare il livello di conoscenza ed approfondimento degli argomenti del programma del corso e la capacità di ragionamento sviluppata dallo studente. La valutazione è espressa in trentesimi (voto minimo 18). L’esame finale (scritto per gli studenti di Bioinformatica) verterà su tutti gli argomenti del programma. Lo studente dovrà rispondere ad una serie di domande a risposta aperta, dimostrando di aver compreso e di essere in grado di utilizzare i concetti fondamentali di ogni argomento. L’esame finale (orale per gli studenti di Biotecnologie) verterà su tutti gli argomenti del programma. Lo studente dovrà rispondere ad una serie di domande, dimostrando di aver compreso e di essere in grado di utilizzare i concetti fondamentali di ogni argomento.
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MM: BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA ANALITICA
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L’esame finale (scritto) verterà su tutti gli argomenti del programma. Lo studente dovrà dimostrare di aver compreso e di essere in grado di utilizzare i concetti fondamentali di ogni argomento.
Tipologia di Attività formativa D e F
Insegnamenti non ancora inseriti
Prospettive
Avvisi degli insegnamenti e del corso di studio
Per la comunità studentesca
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Prova Finale
Per essere ammessi alla prova finale occorre avere conseguito tutti i crediti nelle attività formative previste dal piano degli studi. Alla prova finale sono riservati 3 CFU. La prova finale consiste nella discussione di un elaborato scritto, di non più di 25 cartelle, riguardante tematiche inerenti il percorso di studi, eventualmente affrontate nel corso del tirocinio sotto la guida di un Relatore. La relazione potrà essere redatta anche in lingua inglese ed una copia sarà trasferita alla Segreteria mediate apposita procedura telematica. Il docente referente e altri due docenti, costituiranno la Commissione di valutazione. I lavori della Commissione non sono regolati da convocazioni ufficiali e hanno luogo su accordo tra i quattro soggetti interessati.
La valutazione dell’elaborato sarà basata sui seguenti criteri: livello di approfondimento del lavoro svolto, impegno critico del laureando, accuratezza dello svolgimento. Alla fine della presentazione, i docenti stileranno una breve nota di valutazione con espressione di un voto sintetico. Questa nota sarà trasferita alla Segreteria competente, almeno 5 giorni prima della seduta di laurea, per la successiva formulazione del voto definitivo da parte della Commissione di laurea che procederà alla proclamazione. Il punteggio finale di Laurea è espresso in centodecimi con eventuale lode. Il punteggio minimo per il superamento dell’esame finale è di 66/110.
Il voto di ammissione è determinato rapportando la media degli esami di profitto ponderata sui crediti, a 110 e successivamente arrotondando il risultato all’intero più vicino. A parità di distanza, si arrotonda all’intero superiore.
Per la prova finale è previsto un incremento al massimo di 8/110 punti rispetto al voto di ammissione, di cui 4 punti riservati alla valutazione dell’esame di laurea e 4 punti riservati alla valutazione del curriculum dello studente. Nella valutazione del curriculum si tiene conto del tempo impiegato dallo studente per giungere alla laurea, del numero di lodi conseguite, e di eventuali esperienze all’estero.
Va attribuito un punto in più ai candidati che soddisfano i seguenti requisiti:
- laurea in corso
- media delle votazioni degli esami di almeno di 26/30.
L’attribuzione della lode, nel caso di un incremento che porti ad una votazione pari a 110/110, è a discrezione della commissione di esame e viene attribuita solo se il parere dei membri della commissione è unanime.
Elenco delle proposte di tesi
Proposte di tesi | Area di ricerca |
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Studio delle proprietà di luminescenza di lantanidi in matrici proteiche | Synthetic Chemistry and Materials: Materials synthesis, structure-properties relations, functional and advanced materials, molecular architecture, organic chemistry - Colloid chemistry |
Nanomateriali ibridi organici-inorganici multifunzionali per applicazioni in Biotecnologie e Chimica Verde | Synthetic Chemistry and Materials: Materials synthesis, structure-properties relations, functional and advanced materials, molecular architecture, organic chemistry - New materials: oxides, alloys, composite, organic-inorganic hybrid, nanoparticles |
Dinamiche della metilazione del DNA e loro contributo durante il processo di maturazione della bacca di vite. | Argomenti vari |
Il problema della donazione degli organi | Argomenti vari |
Risposte trascrittomiche a sollecitazioni ambientali in vite | Argomenti vari |
Studio delle basi genomico-funzionali del processo di embriogenesi somatica in vite | Argomenti vari |
Modalità e sedi di frequenza
Come riportato nel Regolamento Didattico, non è previsto un obbligo generalizzato di frequenza. I singoli docenti sono tuttavia liberi di richiedere un minimo di ore di frequenza per l’ammissibilità̀ all’esame di profitto dell’insegnamento di cui sono titolari. In tal caso il controllo della frequenza alle attività didattiche è stabilito secondo modalità preventivamente comunicate agli studenti.
È consentita l'iscrizione a tempo parziale. Per saperne di più consulta la pagina Possibilità di iscrizione Part time.
Le attività didattiche del corso di studi si svolgono negli spazi dell’area di Scienze e Ingegneria che è composta dagli edifici di Ca’ Vignal 1, Ca’ Vignal 2, Ca’ Vignal 3 e Piramide, siti nel polo di Borgo Roma, Villa Lebrecht e Villa Eugenia siti nel polo di San Floriano di Valpolicella.
Le lezioni frontali si tengono nelle aule di Ca’ Vignal 1, Ca’ Vignal 2, Ca’ Vignal 3 mentre le esercitazioni pratiche nei laboratori didattici dedicati alle varie attività.
Caratteristiche dei laboratori didattici a disposizione degli studenti
- Laboratorio Alfa
- 50 PC disposti in 13 file di tavoli
- 1 PC per docente collegato a un videoproiettore 8K Ultra Alta Definizione per le esercitazioni
- Configurazione PC: Intel Core i3-7100, 8GB RAM, 250GB SSD, monitor 24", Linux Ubuntu 24.04
- Tutti i PC sono accessibili da persone in sedia a rotelle
- Laboratorio Delta
- 120 PC in 15 file di tavoli
- 1 PC per docente collegato a due videoproiettori 4K per le esercitazioni
- Configurazione PC: Intel Core i3-7100, 8GB RAM, 250GB SSD, monitor 24", Linux Ubuntu 24.04
- Un PC è su un tavolo ad altezza variabile per garantire un accesso semplificato a persone in sedia a rotelle
- Laboratorio Gamma (Cyberfisico)
- 19 PC in 3 file di tavoli
- 1 PC per docente con videoproiettore 4K
- Configurazione PC: Intel Core i7-13700, 16GB RAM, 512GB SSD, monitor 24", Linux Ubuntu 24.04
- Laboratorio VirtualLab
- Accessibile via web: https://virtualab.univr.it
- Emula i PC dei laboratori Alfa/Delta/Gamma
- Usabile dalla rete universitaria o tramite VPN dall'esterno
- Permette agli studenti di lavorare da remoto (es. biblioteca, casa) con le stesse funzionalità dei PC di laboratorio
Caratteristiche comuni:
- Tutti i PC hanno la stessa suite di programmi usati negli insegnamenti di laboratorio
- Ogni studente ha uno spazio disco personale di XXX GB, accessibile da qualsiasi PC
- Gli studenti quindi possono usare qualsiasi PC in qualsiasi laboratorio senza limitazioni ritrovando sempre i documenti salvati precedentemente
Questa organizzazione dei laboratori offre flessibilità e continuità nel lavoro degli studenti, consentendo l'accesso ai propri documenti e all'ambiente di lavoro da qualsiasi postazione o da remoto.