Studying at the University of Verona
Here you can find information on the organisational aspects of the Programme, lecture timetables, learning activities and useful contact details for your time at the University, from enrolment to graduation.
Study Plan
This information is intended exclusively for students already enrolled in this course.If you are a new student interested in enrolling, you can find information about the course of study on the course page:
Laurea in Biotecnologie - Enrollment from 2025/2026The Study Plan includes all modules, teaching and learning activities that each student will need to undertake during their time at the University.
Please select your Study Plan based on your enrollment year.
1° Year
Modules | Credits | TAF | SSD |
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2° Year activated in the A.Y. 2014/2015
Modules | Credits | TAF | SSD |
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3° Year activated in the A.Y. 2015/2016
Modules | Credits | TAF | SSD |
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Modules | Credits | TAF | SSD |
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Modules | Credits | TAF | SSD |
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Legend | Type of training activity (TTA)
TAF (Type of Educational Activity) All courses and activities are classified into different types of educational activities, indicated by a letter.
Biochemistry and analytical biochemistry - BIOCHIMICA E BIOCHIMICA ANALITICA: BIOCHIMICA ANALITICA (2014/2015)
Teaching code
4S02696
Credits
4
Coordinator
Not yet assigned
Language
Italian
Scientific Disciplinary Sector (SSD)
BIO/10 - BIOCHEMISTRY
The teaching is organized as follows:
teoria
laboratorio [1° turno]
laboratorio [2° turno]
Learning outcomes
Conoscenza e sperimentazione delle metodologie biochimiche di base, attraverso lezioni teoriche e pratiche. Lo studente riceverà una preparazione sistematica sulle principali tecniche impiegate nel laboratorio di biochimica per l’identificazione, l’isolamento e lo studio strutturale e funzionale delle macromolecole biologiche, con particolare attenzione alla purificazione ed identificazione di proteine.
Program
Purificazione delle proteine
Proprietà ioniche di amminoacidi e proteine. Punto isoelettrico. Preparazione del campione. Metodi di rottura delle cellule e produzione degli estratti grezzi iniziali. Metodi di solubilizzazione delle proteine. Tamponi salini. Tecniche di frazionamento e precipitazione. Filtrazione, dialisi, concentrazione del campione.
Tecniche spettroscopiche.
Proprietà della radiazione elettromagnetica. Interazione luce-materia. Stati e processi coinvolti nei fenomeni di assorbimento, emissione e decadimento. Spettroscopia di assorbimento nell’ultravioletto e nel visibile. Aspetti qualitativi e quantitativi dell'assorbimento della luce. Metodi colorimetrici e spettroscopici applicati alla determinazione della concentrazione proteica. Spettrofotometri. Spettroscopia di emissione e fluorescenza. Fluorofori intrinseci ed estrinseci. Proteine fluorescenti (Green fluorescent protein) Spettrofluorimetri. Fluorescence resonance energy transfer (FRET). Dicroismo circolare.
Metodi di centrifugazione.
Principi fondamentali della sedimentazione. Tipi di centrifuga. Tipi di rotore. Centrifugazione preparativa: differenziale, in gradiente di densità. Applicazioni pratiche della centrifugazione preparativa e frazionamento subcellulare. Centrifugazione analitica e sue applicazioni.
Tecniche cromatografiche.
Principi della cromatografia. Il cromatogramma. Parametri che determinano le prestazioni cromatografiche. Equazione di Van Deemter. Cromatografia su colonna: scambio ionico, esclusione molecolare, affinità, interazione idrofobica e loro applicazioni.
Tecniche elettroforetiche.
Principi generali e mobilità elettroforetica. Materiali di supporto. Elettroforesi di acidi nucleici. Elettroforesi di proteine. SDS PAGE. Elettroforesi in condizioni native. Colorazione delle proteine su gel. Blotting delle proteine (western blotting). Isoelettrofocalizzazione. Elettroforesi capillare. Gel elettroforesi bidimensionale.
Laboratorio
1. Determinazione della concentrazione di una proteina incognita tramite assorbimento a 280 nm e tramite metodo colorimetrico Bradford.
2. Determinazione dello spettro d’assorbimento del coenzima piridinico NADH (forma ridotta) e determinazione del coefficiente di estinzione molare del NADPH.
3. Determinazione dei parametri cinetici, costante di Michaelis-Menten e numero di turnover, dell’enzima fosfatasi acida utilizzando il metodo di linearizzazione grafica di Lineweaver-Burk.
4. Determinazione del peso molecolare di una proteina incognita mediante cromatografia ad esclusione molecolare.
5. Separazione di proteine mediante elettroforesi in condizioni denaturanti (SDS-PAGE) seguita dalla visualizzazione delle bande mediante colorazione con Blu di Comassie
6. Trasferimento delle proteine su membrana di nitrocellulosa mediante elettroblotting seguita da immunorivelazione delle proteine per l’identificazione di una o più proteina sfruttando la specificità di legame con un anticorpo (WESTERN BLOT).
Bibliography
Activity | Author | Title | Publishing house | Year | ISBN | Notes |
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teoria | Monica Stoppini, Vittorio Bellotti | Biochimica applicata | EDISES | 2012 | ||
laboratorio | M. C. Bonaccorsi di Patti, R. Contestabile, M. L. Di Salvo | Metodologie Biochimiche (Edizione 2) | Zanichelli | 2019 | ||
laboratorio | Keith Wilson, John Walker-Edizione italiana a cura di M.S. Pilone e L. Pollegioni | Biochimica e biologia molecolare - Principi e tecniche - Le bioconoscenze e le biotecnologie in laboratorio | Raffaello Cortina Editore | 2006 |
Examination Methods
L’esame finale (scritto) verterà su tutti gli argomenti del programma. Lo studente dovrà dimostrare di aver compreso e di essere in grado di utilizzare i concetti fondamentali di ogni argomento.